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Descubren nuevas mutaciones que utiliza el VIH para esquivar a los antirretrovirales

El hallazgo abre la puerta a nuevos tratamientos más dirigidos para combatir las resistencias a la enfermedad

Proteínasde la matrizy de la cápside del VIH-1, inprescindibles para la funciónviral. En verdea parecenlasnuevasregionesvulnerables del virus identificadas ABC

E. ARMOEA

Aumenta el arsenal científico para combatir las resistencias del VIH a los cócteles terapéuticos. Hasta ahora se había descrito que los pacientes generaban resistencias contra los fármacos inhibidores de una proteína del virus llamada proteasa generando mutaciones en la misma. Ahora, científicos del Instituto de Investigación del Sida IrsiCaixa han descrito nuevas mutaciones en regiones externas a la proteasa (una proteína clave en la maduración del virus) que el VIH utiliza para hacerse resistente a los antirretrovirales, según ha informado el centro en un comunicado.

El trabajo, publicado este viernes en la revista «Scientific Reports» del grupo «Nature» , puede contribuir al diseño de nuevos medicamentos efectivos contra estas regiones del virus y ayudar a predecir la efectividad de los tratamientos, proporcionando una medicina más personalizada para las personas con VIH.

Los inhibidores de la proteasa son una familia de fármacos antirretrovirales que bloquean la proteasa del VIH, haciendo que el virus no madure y, por tanto, no sea infeccioso, pero cuando el tratamiento fracasa se debe a que el VIH se hace resistente mutando en unas posiciones muy concretas de esta proteína.

Anticipar si una persona es portadora

Los investigadores han descubierto que esto puede deberse a la aparición de mutaciones en regiones externas a la proteasa, concretamente, en las proteínas de unas zonas del VIH llamadas matriz y cápside , y que hasta ahora no se habían identificado, según expone el IrsiCaixa en su nota.

Además, el hallazgo también permitirá anticipar si una persona es portadora de este tipo de virus resistente y adecuar su tratamiento antirretroviral, ha destacado el IrsiCaixa.

Según ha explicado la responsable del grupo de Escape Inmunitario y Vacunas (Virievac) de IrsiCaixa, Julia García , durante los últimos años los investigadores «se han planteado qué ocurre en las zonas del virus externas a la proteasa para que los fármacos no sean efectivos». «Algunos estudios previos describían que había mutaciones fuera de la proteasa involucradas en estos mecanismos de resistencia y el objetivo del estudio ha sido identificar en qué zonas del virus se daban estas mutaciones», añade la experta.

Secuenciar el ADN de los virus

Para hacer la investigación, los científicos han secuenciado el ADN de los virus de pacientes tratados con inhibidores de la proteasa durante al menos nueve años, para analizar cómo evolucionaban conjuntamente la proteasa y una proteína estructural del virus llamada gag durante la administración prolongada del fármaco.

Esto les permitió identificar regiones del virus implicadas en la adquisición de resistencias a los inhibidores de proteasa y que eran « hasta ahora desconocidas , pero importantes», ha sostenido García.

El trabajo ha sido realizado por científicos del IrsiCaixa, impulsado conjuntamente por Obra Social La Caixa y la consejería de Salud de la Generalitat con la colaboración de investigadores de la Universidad de California San Diego y de la Ludwig-Maximilians-Universität de Munich .

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