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La captura de la vida a detalle atómico, Nobel de Química 2017

Jaques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson desarrollaron la microscopía crioelectrónica para generar imágenes tridimensionales de las moléculas. Esta tecnología ha revolucionado la bioquímica

Jaques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson Nobel Prize
Judith de Jorge

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Entender la vida es más fácil si podemos verla. Cuando los investigadores comenzaron a sospechar que el Zika estaba causando una terrible epidemia de daño cerebral entre los recién nacidos de Brasil, utilizaron una sofisticada técnica para visualizar el virus. Imágenes en tres dimensiones a resolución atómica permitieron a los científicos mirar directamente a la «cara» del enemigo, saber con más precisión a qué se estaban enfrentando y comenzar a buscar un posible fármaco. Esa tecnología revolucionaria se llama microscopía crioelectrónica (cryo-EM) y sus creadores, Jaques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson, han sido reconocidos esta mañana por la Real Academia Sueca con el Premio Nobel de Química 2017. Resolución antes y después de 2013

Resolución antes y después de 2013- Nobel Prize/Martin Högbom

Gracias a la microscopía crioelectrónica, los investigadores pueden ahora congelar las biomoléculas a medio movimiento y visualizar procesos que nunca antes habían visto, lo cual es decisivo tanto para la comprensión básica de la química de la vida como para el desarrollo de productos farmacéuticos. Según la Fundación Nobel, el método ha llevado la bioquímica «a una nueva era».

En la primera mitad del siglo XX, las biomoléculas -proteínas, ADN y ARN- eran prácticamente unas desconocidas. Los científicos sabían que desempeñaban papeles fundamentales en la célula, pero no tenían ni idea del aspecto que tenían. En los años cincuenta, investigadores de la británica Universidad de Cambridge comenzaron a exponer los cristales de proteínas a los rayos X, lo que permitió visualizar sus estructuras onduladas y en espiral por primera vez. Tres décadas después, la espectroscopia de resonancia magnética (RMN) favoreció el estudio de proteínas en estado sólido y en soluciones. Esta técnica no sólo reveló su estructura, sino también cómo se mueven e interactúan con otras moléculas. Sin embargo, ambos métodos sufrían de limitaciones fundamentales y las imágenes resultantes eran algo así como retratos en blanco y negro tomados por cámaras antiguas.

Decepcionado por los resultados, Henderson (Escocia, 1945), profesor de Biología Molecular en Cambridge, comenzó a trabajar con el microscopio electrónico, que utiliza electrones para hacer visibles estructuras muy pequeñas. Casi todo indicaba que fracasaría: el intenso haz necesario para obtener imágenes de alta resolución incinera el material y, además, la técnica requiere un vacío, condición en la cual las biomoléculas se deterioran porque el agua circundante se evapora. Sin embargo, en 1990 Henderson se las ingenió para generar una imagen tridimensional de una proteína a resolución atómica. Este avance demostró el potencial de la tecnología.

Añadir agua

La aportación de Frank (Siegen, Alemania, 1940), de la Universidad de Columbia de Nueva York, fue el desarrollo de un método de procesamiento de imágenes en el que las difusas imágenes de dos dimensiones del microscopio electrónico se analizan y se fusionan para revelar una estructura tridimensional.

Por su parte, Dubochet (Suiza,1942), profesor honorario de Biofísica en la Universidad de Lausana, resolvió uno de los grandes problemas de la microscopía electrónica. El agua líquida se evapora en el vacío, lo que hace que las biomoléculas se derrumben. A principios de los años ochenta, Dubochet consiguió vitrificar el agua: la enfrió tan rápidamente que se solidificó alrededor de una muestra biológica, permitiendo que las biomoléculas conservasen su forma natural incluso en el vacío.

La resolución atómica deseada se alcanzó en 2013, y los investigadores ahora pueden producir estructuras tridimensionales de biomoléculas de forma rutinaria. En los últimos años, la literatura científica se ha llenado de imágenes de esa parte de la vida que el ojo humano no puede ver, desde las proteínas que causan resistencia a los antibióticos, hasta la superficie del virus Zika. Cada «esquina» de una célula queda revelada. Como expresan desde la Fundación Nobel, «la bioquímica se enfrenta ahora a un desarrollo explosivo y está preparada para un futuro emocionante».

La Real Academia Sueca otorgó ayer el Nobel de Física a los estadounidenses Rainer Weiss, Barry C. Barish y Kip S. Thorne, por la detección de las ondas gravitacionales. El lunes, otros tres investigadores de la misma nacionalidad, Jeffrey C. Hall, Michael Rosbash y Michael W. Young, se llevaron el de Medicina por descubrir el reloj interno del cuerpo.

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